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構造生物学
キナーゼの抑制

Structural Biology
Keeping a Kinase in Check

Editor's Choice

Sci. Signal., 14 February 2012
Vol. 5, Issue 211, p. ec47
[DOI: 10.1126/scisignal.2002950]

Valda Vinson

Science, AAAS, Washington, DC 20005, USA

P. Zhang, E. V. Smith-Nguyen, M. M. Keshwani, M. S. Deal, A. P. Kornev, S. S. Taylor, Structure and allostery of the PKA RIIβ tetrameric holoenzyme. Science 335, 712-716 (2012). [Abstract] [Full Text]

サイクリックアデノシン一リン酸(cAMP)依存性プロテインキナーゼ(PKA)は、いくつかの重要な代謝経路の調節に関与しており、哺乳類細胞内では調節(R)サブユニットの2量体と二つの触媒(C)サブユニットから成る不活性型四量体として存在する。cAMPが結合すると、Cサブユニットが解離することによる活性化が起こる。PKAの調節については、RサブユニットとCサブユニットのヘテロ二量体の構造から洞察が行われている。しかし、理解をさらに深めるには、ホロ酵素の構造について知る必要がある。P. Zhangらは、高解像度のRIIβ2:C2四量体の構造を報告している。この構造から、2つのRCヘテロ二量体の間の界面での相互作用が明らかになり、cAMPの結合によるアロステリック活性化機構について洞察が得られる。

V. Vinson, Keeping a Kinase in Check. Sci. Signal. 5, ec47 (2012).

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2012年2月14日号

Editor's Choice

構造生物学
キナーゼの抑制

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