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ユビキチン化は非常に複雑で高度に制御された翻訳後修飾の一つで、細胞内の数千ものタンパク質がユビキチン化酵素によるカスケードによりユビキチンの修飾を受けています。標的タンパク質のプロテオソーム分解におけるユビキチン化の役割はよく知られていますが、タンパク質分解以外にも酵素の活性化や膜動態の調節、標的タンパク質の局在化などにおいてもユビキチンは重要な役割を持っています。

背景

哺乳類のユビキチン / ユビキチン様タンパク質 (Ubl) カスケードには、約10種類の活性化酵素、約20種類の結合酵素、そして800 種類以上のリガーゼが存在しています。これらの多様な構成要素が階層的に働いています。ユビキチン / Ubl による修飾は E1、E2、E3、基質、脱結合酵素の正しい組み合わせが一斉に働く必要があります。Ubl カスケードでは、ユビキチンカスケードほど構成要素が多くなく、よりシンプルです。基質へのユビキチンやUbl の結合は通常下記 3つのステップからなります。(図1)

  • ステップ1:特異的な活性化酵素(E1)により触媒される活性化段階で、ユビキチンあるいはUblsのC末端が次に起こる反応のために活性化されます。
  • ステップ2:ユビキチンあるいはUblsをE1酵素から転移させ、結合酵素(E2)と共有結合させます。
  • ステップ3:連結酵素(E3)がユビキチンあるいはUblsをターゲットタンパク質のアミノ基に転移します。

E2/E3の相互作用がユビキチンあるいはUblsのターゲットタンパク質を指定し、特異的な生理機能を決定します。in vitro でこれらパスウェイステップを構築するには高純度・高活性のリコンビナント酵素を使用することが重要です。

特集:ユビキチン/Ubiquitin

ユビキチン

■タンパク質

■抗体

■各種アッセイキット

ユビキチン様タンパク質

■タンパク質

■抗体

■各種アッセイキット

活性化酵素 (E1)

■タンパク質

■各種アッセイキット

結合酵素 (E2)

■タンパク質

■各種アッセイキット

リガーゼ (E3)

■各種アッセイキット

脱ユビキチン化酵素

■抗体

■各種アッセイキット

商品は「研究用試薬」です。人や動物の医療用・臨床診断用・食品用としては使用しないように、十分ご注意ください。

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