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プロテインホスファターゼ【概要】

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プロテインキナーゼとは?

構造タンパク質と制御タンパク質のリン酸化、および脱リン酸化は、真核生物における主要な細胞内制御機構です。

プロテインキナーゼは、ATPから特異的タンパク質のセリンやスレオニン、またはチロシン残基に対してリン酸基を転移させます。リン酸基の共有結合は、タンパク質の構造やリガンドに対する親和性を変化させます。ホスファターゼはタンパク質からリン酸基を引き離して、脱リン酸化状態に戻します。従って、リン酸化-脱リン酸化のサイクルは、分子のON-OFFスイッチであると考えることができます。数多くのプロテインキナーゼが発見され、詳細に研究されているのに対して、同様の注目を集めるようなホスファターゼは多くありません。プロテインホスファターゼはセリン/スレオニン特異的、チロシン特異的、2重特異的ホスファターゼの3種類に分類されます。

生化学的特性や基質特異性、そして様々な阻害剤に対する感受性に基づいて、セリン/スレオニンプロテインホスファターゼは大きく2つのクラスに分類されます。PP1を含むタイプ I ホスファターゼは、熱安定性タンパクとして知られるインヒビター1(I-1)とインヒビター2(I-2)によって阻害されます。これは、ホスホリラーゼキナーゼのβサブユニットを優先的に脱リン酸化します。タイプII ホスファターゼは、熱安定性インヒビターに非感受性であり、ホスホリラーゼキナーゼのαサブユニットを優先的に脱リン酸化します。タイプII ホスファターゼは更に、自発活性(PP2A)、Ca2+依存(PP2B)、Mg2+依存(PP2C)クラスに細分されます。PP1とPP2Aは配列全体で約43%の同一性を有していますが、PP2Cは構造的に区別され、全く異なる遺伝子ファミリーに属しています。PP1とPP2Aはホロ酵素であり、触媒サブユニット(PP1cとPP2Ac)は約50%の配列相同性を有しています。

 

商品は「研究用試薬」です。人や動物の医療用・臨床診断用・食品用としては使用しないように、十分ご注意ください。

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