記事ID ： 45990

Histone 抗体

メーカー名：Rockland Immunochemicals, Inc.

Rockland immunochemicals社では、Histone 研究のための抗体商品を多数取り揃えております。

ヒストンの修飾

ヒストンの機能は、DNAを核に収納するだけではありません。ヒストンは、アルギニンとリジンを多く含むため、塩基性の小さなタンパク質です。ヒストンは、19世紀末にドイツの生理学者 Albrecht Kossel によって初めて同定されました¹。4つのコアヒストンH2A、H2B、H3、H4の各2コピーと、それらに巻き付いたDNAの組み合わせが、ヌクレオソームコア粒子と呼ばれるものを形成します。2つのヒストンH3/H4二量体が会合することにより、最初は安定した四量体が形成されます^2,3。2つの単一ヒストンH2A/H2B二量体4が最終的にヒストン八量体を形成します。

図1. ヒストン H2A、H2B、H3、H4 の翻訳後修飾の包括的なマップ

翻訳後修飾されたヒストンの最初の記述は、1960 年代半ばに行われました。メチル化リジンは子牛胸腺のヒストンの分析で検出され、その後すぐにアセチル化リジンも同定されました^5,6。それ以来、アルギニンのメチル化、リン酸化、シトルリン化、ビオチン化、ユビキチン化、マロニル化、SUMO 化などの他の修飾がヒストンに関連付けられてきました⁷。ヒストンの特定のアミノ酸の共有結合修飾はヒストンコードを形成し⁸、これが時間的および空間的に分化したクロマチンドメインを確立するための基礎となります (例については上の図を参照)。

末端のヒストン領域の修飾で最もよく知られているものは、ヒストン H3のリジン9 (H3K9) のメチル化です。たとえば、哺乳類では、この修飾は、条件的または構成的ヘテロクロマチン、つまり一時的または永続的な遺伝子サイレンシングの領域を示します^9,10。DNA メチル化と同様に、遺伝子発現の調節は DNA 配列とは無関係に受け継がれるため、H3K9 メチル化などのヒストン修飾は、エピジェネティクスの基礎となります。ヒストン修飾の機能に関するさらなる研究は、エピジェネティクスの理解を深めることになります。さらに、ヒストン修飾の変化は、がんを含む多くの疾患の病因に関与しています¹¹。Rockland社の抗体ベースのツールは、世界中の科学者によって治療オプションの発見に使用されています。

商品ラインアップ

■汎特異的抗体　■Histone H3 抗体　■Histone H4 抗体　■Histone H2A 抗体

汎特異的抗体

Product	Clonality	Reactivity	Application
Lysine Acetylated Antibody	Polyclonal	Broad	WB, IP
Lysine Methylated Antibody	Polyclonal	Broad	WB
SUMO Antibody	Polyclonal	Broad	WB, ChIP, IP, ELISA
Ubiquitin Antibody	Polyclonal	Broad	WB, ELISA

Histone H3 抗体

Product	Clonality	Reactivity	Application
Histone H3 R2me1 Antibody	Polyclonal	Human, C. elegans	WB, Dot Blot
Histone H3 R2me2a Antibody	Polyclonal	Human, C. elegans	WB, IF, Dot Blot
Histone H3 R2me2s/K4me2 Antibody	Polyclonal	Human, Mouse, C. elegans	WB, IF, ChIP, Dot Blot
Histone H3 K4ac Antibody	Polyclonal	Human, Mouse, C. elegans	WB, IF, ChIP, Dot Blot
Histone H3 K4me1 Antibody	Polyclonal	Human	WB, Dot Blot, ELISA
Histone H3 K4me2 Antibody	Polyclonal	Human, C. elegans	WB, IF, ChIP, Dot Blot
Histone H3 K4me3 Antibody	Polyclonal	Human, Mouse, C. elegans	WB, IF, ChIP, Dot Blot
Histone H3 phospho T6 Antibody	Polyclonal	Human, C. elegans	WB, IF, Dot Blot
Histone H3 R8me2a Antibody	Polyclonal	Human, Mouse, C. elegans	WB, IHC, IF, ChIP, Dot Blot
Histone H3 R8me2s Antibody	Polyclonal	Human, C. elegans	WB, ChIP, Dot Blot
Histone H3 K9ac Antibody	Polyclonal	Human, Mouse, C. elegans	WB, IF, ChIP, Dot Blot
Histone H3 K9ac/K14ac Antibody	Polyclonal	Human, Mouse, C. elegans	WB, IF, Dot Blot
Histone H3 K9me1 Antibody	Polyclonal	Human, Mouse, C. elegans	WB, IF, ChIP, Dot Blot
Histone H3 K9me2 Antibody	Polyclonal	Human, C. elegans	WB, IF, ChIP, Dot Blot
Histone H3 K9me3 Antibody	Polyclonal	Human, C. elegans	WB, IF, ChIP, Dot Blot
Histone H3 phospho S10 Antibody	Polyclonal	Human, C. elegans	WB, IF, Dot Blot
Histone H3 phospho S10/pT11 Antibody	Polyclonal	Human, C. elegans	WB, IF
Histone H3 phospho T11 Antibody	Polyclonal	Human	WB, IF, Dot Blot
Histone H3 K18ac Antibody	Polyclonal	Human, Mouse, C. elegans	WB, IF, ChIP, Dot Blot
Histone H3 K18me1 Antibody	Polyclonal	Human, Mouse	WB, IF, Dot Blot
Histone H3 K18me2 Antibody	Polyclonal	Human, Mouse, C. elegans	WB, IF, ChIP, Dot Blot
Histone H3 K18me3 Antibody	Polyclonal	Human, Mouse	WB, IF
Histone H3 K23me2 Antibody	Polyclonal	Human, Mouse, Rat, C. elegans	WB, ELISA
Histone H3 K27ac Antibody	Polyclonal	Human, Mouse, C. elegans	WB, ChIP, Dot Blot
Histone H3 K27me1 Antibody	Polyclonal	Human	WB, IF, ChIP, Dot Blot, ELISA
Histone H3 K27me2 Antibody	Polyclonal	Human	WB, IF, ChIP, Dot Blot, ELISA
Histone H3 K27me3 Antibody	Polyclonal	Human, Mouse, Rat	WB, IF, Dot Blot
Histone H3 phospho S28 Antibody	Polyclonal	Human, Mouse	WB, IF
Histone H3 K36ac Antibody	Polyclonal	Human, C. elegans	WB, Dot Blot
Histone H3 K36me1 Antibody	Polyclonal	Human, C. elegans	WB, IF, Dot Blot
Histone H3 K36me2 Antibody	Polyclonal	Human, Mouse, C. elegans	WB, IF, ChIP, Dot Blot
Histone H3 K36me3 Antibody	Polyclonal	Human, Mouse, C. elegans	WB, IF, Dot Blot
Histone H3 K37me1 Antibody	Polyclonal	Human, Mouse, C. elegans	WB, IF, Dot Blot
Histone H3 K37me2 Antibody	Polyclonal	Human, Mouse, C. elegans	WB, IF, Dot Blot
Histone H3 K37me3 Antibody	Polyclonal	Human, C. elegans	WB, IF, Dot Blot
Histone H3 K56me1 Antibody	Polyclonal	Human, Mouse	WB, IF, Dot Blot
Histone H3 K56me3 Antibody	Polyclonal	Human, C. elegans	WB, IF, Dot Blot
Histone H3 K79me1 Antibody	Polyclonal	Human, Mouse, Monkey	WB, IF, ChIP, Dot Blot
Histone H3 K79me3 Antibody	Polyclonal	Human, C. elegans	WB, IF, ChIP, Dot Blot

Histone H4 抗体

Product	Clonality	Reactivity	Application
Histone H4 phospho S1 Antibody	Polyclonal	Human	WB, IF, ChIP, Dot Blot
Histone H4 R3me1 Antibody	Polyclonal	Human, Mouse	WB, IF
Histone H4 K5ac Antibody	Polyclonal	Human, Mouse	WB, IF, ChIP
Histone H4 K8ac Antibody	Polyclonal	Human, Mouse, C. elegans	WB, IF, ChIP, Dot Blot
Histone H4 K12ac Antibody	Polyclonal	Human	WB, IF, Dot Blot, Microarray
Histone H4 K16ac Antibody	Polyclonal	Human, Mouse	WB, IF, Dot Blot
Histone H4 K20me1 Antibody	Polyclonal	Human, Mouse, C. elegans	WB, IF, ChIP, Dot Blot
Histone H4 K20me2 Antibody	Polyclonal	Human, C. elegans	WB, IF, ChIP, Dot Blot

Histone H2A 抗体

Product	Clonality	Reactivity	Application
Histone H2A.Zac Antibody	Polyclonal	Broad	WB, IF, ChIP, Dot Blot, ELISA
Histone H2AvD phosphoS137 Antibody	Polyclonal	D. melanogaster	WB, IHC, IF, EM, ELISA
H2AX phospho S139 Antibody	Polyclonal	Human	WB, ELISA

参考文献

Kossel, A., Über einen peptoartigen Bestandteil des Zellkern. Z. Physiol. Chem. 1884, 8, 511-515.
Kornberg, R. D., & Thomas, J. O. (1974). Chromatin structure; oligomers of the histones. Science (New York, N.Y.), 184(4139), 865-868.
Roark, D. E., Geoghegan, T. E., & Keller, G. H. (1974). A two-subunit histone complex from calf thymus. Biochemical and biophysical research communications, 59(2), 542-547.
Kelley R. I. (1973). Isolation of a histone IIb1-IIb2 complex. Biochemical and biophysical research communications, 54(4), 1588-1594.
ALLFREY, V. G., FAULKNER, R., & MIRSKY, A. E. (1964). ACETYLATION AND METHYLATION OF HISTONES AND THEIR POSSIBLE ROLE IN THE REGULATION OF RNA SYNTHESIS. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 51(5), 786-794.
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Zhao Y, Garcia BA. Comprehensive Catalog of Currently Documented Histone Modifications. Cold Spring Harb Perspect Biol. 2015;7(9):a025064.
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Rice, J. C., Briggs, S. D., Ueberheide, B., Barber, C. M., Shabanowitz, J., Hunt, D. F., Shinkai, Y., & Allis, C. D. (2003). Histone methyltransferases direct different degrees of methylation to define distinct chromatin domains. Molecular cell, 12(6), 1591-1598.
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