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アンジオテンシノーゲンを切断してアンジオテンシン I を生成レニン（ヒトリコンビナント／活性型）

メーカー名：Enzo Life Sciences,Inc.

レニン（ヒトリコンビナント／活性型）は、アンジオテンシノーゲン（アンギオテンシノーゲン）を切断してアンジオテンシン I を生成させる、特異性の高い活性型酵素です。

背景

レニン

レニンは、身体のレニン-アンジオテンシン系（RAS）に関与する、特異性の高いアスパルチルプロテアーゼです。肝臓で産生されるアンジオテンシノーゲンを切断し、アンジオテンシン I を生成させます。アンジオテンシン I は、アンジオテンシン変換酵素によりアンジオテンシン II に変換されます。アンジオテンシン II は、血管を収縮させ、また腎臓においてナトリウム再吸収を増加させることで、血圧上昇をもたらすことが示されています。レニン前駆体は、20アミノ酸残基（プレセグメント）および46アミノ酸残基（プロセグメント）を結合した、406アミノ酸からなる一次構造をもちます。成熟型レニンは340アミノ酸からなり、推定分子量は～37 kDa です。

仕様

分子量	～52kDa（推定分子量　38.3 kDa）
由来	HEK 細胞で産生。成熟型レニン（アミノ酸 67-406）のN末端に FLAG®-タグを融合。活性型で、プロレニンペプチド（アミノ酸 1-66）を含まない。
濃度	0.1 mg/mL（推奨の方法で再構成した場合）
組成・性状	凍結乾燥 25mM MES, 150mM NaCl

使用例

図1 SDS-PAGE解析（CBB染色）
レーン1：分子量マーカー
レーン2：ヒト活性型レニン 1.0µg

図2 FRETペプチド基質［Arg-Glu(EDANS)-Ile-His-Pro-Phe-His-Pro-Phe-His-Leu-Val-Ile-His-Thr-Lys (DARBCYL)-Arg］を用いたレニン活性の定量

参考文献

Catalytic Properties of Intramembrane Aspartyl Protease Substrate Hydrolysis Evaluated Using a FRET Peptide Cleavage Assay: S.H. Naing; ACS Chem. Biol. 10, 2166 (2015),
Cloning and sequence analysis of cDNA for human renin precursor: T. Imai, et al.; PNAS 80, 7405 (1983), Abstract;
Renin-angiotensin system: biochemistry and mechanisms of action: M.J. Peach; Physiol. Rev. 57, 313 (1977), Abstract;