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脊椎動物のタンパク質におけるヒスチジン残基の可逆的リン酸化

Reversible Phosphorylation of Histidine Residues in Proteins from Vertebrates

Perspectives

Sci. Signal., 10 March 2009
Vol. 2, Issue 61, p. pe13
[DOI: 10.1126/scisignal.261pe13]

Susanne Klumpp* and Josef Krieglstein

Institut für Pharmazeutische und Medizinische Chemie, Westfälische Wilhelms-Universität, D-48149 Münster, Germany.
* Corresponding author. E-mail, k.secretary@uni-muenster.de

要約 : タンパク質のセリン、スレオニン、チロシン残基に作用するキナーゼおよびホスファターゼによるシグナル伝達は、哺乳動物細胞においてもっとも広く研究されている制御機構であり、この分野に焦点を合わせた研究が進行中である。このようなシグナル伝達機構が、ヒスチジン残基の可逆的リン酸化によって拡張、深化されることがようやくわかりはじめている。今のところこの分野でもっとも面白い発展を見せているのは、ヘテロ三量体グアノシン三リン酸結合タンパク質(Gタンパク質)βサブユニット、酵素であるアデノシン5’-三リン酸‐クエン酸リアーゼ、さらにCa2+依存性K+チャネルKCa3.1の研究である。これらの分子はすべて、ヌクレオシド二リン酸キナーゼ(ヒスチジンをリン酸化する)とタンパク質ヒスチジンホスファターゼ(リン酸化されたヒスチジンを脱リン酸化する)の標的となる。

S. Klumpp, J. Krieglstein, Reversible Phosphorylation of Histidine Residues in Proteins from Vertebrates. Sci. Signal. 2, pe13 (2009).

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