プロテオミクスの新事実：SUMOは高温状態でパートナーを変える

Sci. Signal., 28 July 2009
Vol. 2, Issue 81, p. pe45
[DOI: 10.1126/scisignal.281pe45]

Karin Flick and Peter Kaiser*

Department of Biological Chemistry, School of Medicine, University of California, Irvine, CA 92697, USA.
* Corresponding author. E-mail, pkaiser@uci.edu

要約 : タンパク質の翻訳後修飾の動的変化は、大部分の細胞シグナル伝達経路を支配している。過去10年間の研究では、これらの過程の多くが、標的タンパク質に対する低分子ユビキチン様修飾因子（SUMO）タンパク質の共有結合と関連付けられたが、SUMO化の動態に関する包括的な視点が欠落していた。今回、システムレベルでのプロテオミクス手法を用いて、熱ショック応答の際のSUMO-2パラログによるタンパク質修飾の量的変化が明らかにされた。HeLa細胞において、高温ストレス誘導中および回復期間中に、700個以上のタンパク質のSUMO化状態をモニタリングした。細胞周期制御、転写、翻訳、タンパク質のフォールディング、およびDNA修復などの熱ショック応答にとって重要な多くの生物学的経路に影響を与えるSUMO-2の大規模な再分布が観察された。総合すると、これらのデータから、高温ストレスに対する細胞応答においてSUMO化が広範囲にわたる役割を担うことが示唆される。SUMO化に関するこの包括的な視点を提供するために開発された戦略は、タンパク質修飾における量的変化を探る将来的なアプローチの指針となるはずである。