新たな土俵でSUMOに取り組む

Sci. STKE, Vol. 2005, Issue 290, pp. pe32, 28 June 2005
[DOI: 10.1126/stke.2902005pe32]

Van G. Wilson* and German Rosas-Acosta

Department of Medical Microbiology and Immunology, College of Medicine, Texas A&M University System Health Science Center, College Station, TX 77843?1114, USA.
*To whom correspondence should be addressed. E-mail, wilson@medicine.tamhsc.edu

要約 : SUMO化は、主に核タンパク質に影響を及ぼすと考えられる広範な翻訳後修飾であり、特に転写因子の場合には、SUMO化によって通常はトランス活性化機能が抑制される。最近のプロテオミクス研究によって、既知のSUMO基質群は大きく拡大しており、ますます多くの細胞質タンパク質がSUMOの標的として同定されている。しかし、このような細胞質タンパク質の中で、SUMO化の機能的意義について評価されているものはほとんどない。今回Rajanらは、細胞膜貫通型のチャネル形成タンパク質であるK2P1の活性が、細胞質側末端の単一のリジン残基がSUMO化されることによって完全に抑制されることを証明している。これはSUMOの基質として細胞膜タンパク質が報告された最初の例であり、長年K2P1の機能性を立証することができなかった理由を明らかにしている。見かけ上K2P1は、細胞のほとんどの条件下では定量的にSUMO化されるため、脱SUMO化されるまでは構成的に不活性である。このような観察結果から、次のようないくつかの興味深い疑問が生じる。K2P1はどこで、どのようにしてSUMO化されるのであろうか？なぜK2P1は、大部分の既知の基質とは異なり、これほど効率的にSUMO化されるのであろうか？K2P1の脱SUMO化を誘発するシグナルおよびSUMOプロテアーゼは何であろうか？しかし最も重要なのは、Rajanらの報告によって、SUMO化がもたらす機能的役割が膜タンパク質の機能制御という新たな領域へと拡大し、類似の機構が他の膜孔タンパク質の機能を制御している可能性が示唆されるということである。