• ホーム
  • キナーゼの基質選択性を決定する全長PDK1の構造遷移を捕捉

キナーゼの基質選択性を決定する全長PDK1の構造遷移を捕捉

Capturing conformational transitions of full-length PDK1 that dictate kinase substrate selectivity

Focus

SCIENCE SIGNALING
13 Jun 2023 Vol 16, Issue 789
[DOI: 10.1126/scisignal.adh5114]

Laura Martínez-Arenas and Jose R. Bayascas*

Institut de Neurociències and Departament de Bioquímica i Biologia Molecular, Facultat de Medicina, Universitat Autònoma de Barcelona, 08193 Barcelona, Spain.

* Corresponding author. Email: joseramon.bayascas@uab.cat

要約

PDK1は、構成的に活性のあるマスターキナーゼで、24もの酵素をリン酸化して活性化できる。これらの酵素はすべて、AGCファミリーセリンスレオニンプロテインキナーゼに属する。Science Signalingの今号で、Sacerdotiらは、異なる機能ドメイン間のアロステリックコミュニケーションがPDK1の選択性を基質の特定のサブセットに向けるしくみを明らかにしている。

英文原文をご覧になりたい方はScience Signaling オリジナルサイトをご覧下さい

英語原文を見る

2023年6月13日号

Editors' Choice

脆弱なアストロサイトからのシグナルの喪失

Focus

キナーゼの基質選択性を決定する全長PDK1の構造遷移を捕捉

Research Article

全長タンパク質の異なる立体構造によるキナーゼPDK1の基質特異性の調節

COVID-19ハムスターモデルにおいて宿主防御の作動の遅延がSARS-CoV-2ウイルス血症と遠位器官の増殖性感染を可能にする

最新のFocus記事

2025年03月11日号

NEMO/ATM/IKKα複合体:大腸がんの進行と治療に重要な役割を果たす

2024年12月10日号

ついに明らかに:すべてのIgE媒介アレルギー性過敏反応に共通する抗体‐受容体複合体の構造

2024年10月08日号

安心のSiah3:発生時の軸索刈り込みにおける安全機構としてのマイトファジーの役割

2024年07月09日号

TGF-β1の拘束衣にベルクロを追加:新たな抗体が潜在型TGF-β1をマトリックスに縛りつける

2024年06月25日号

シナプス可塑性の微調整:記憶におけるWWC1の役割を読み解くことで、治療に新たな展望が開ける