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シロイヌナズナ(Arabidopsis thaliana)ホスファターゼRLPH2のチロシンリン酸化基質に対する選好性の構造基盤

Structural basis for the preference of the Arabidopsis thaliana phosphatase RLPH2 for tyrosine-phosphorylated substrates

Research Article

Sci. Signal. 03 Apr 2018:
Vol. 11, Issue 524, eaan8804
DOI: 10.1126/scisignal.aan8804

Anne-Marie Labandera1, R. Glen Uhrig2, Keaton Colville1, Greg B. Moorhead1,*, and Kenneth K. S. Ng1,*

1 Department of Biological Sciences, University of Calgary, 2500 University Drive Northwest, Calgary, Alberta T2N 1N4, Canada.
2 Department of Biological Sciences, University of Alberta, Edmonton, Alberta T6G 2R3, Canada.

* Corresponding author. Email: moorhead@ucalgary.ca (G.B.M.); ngk@ucalgary.ca (K.K.S.N.)

要約

ホスホセリンおよびホスホスレオニン特異的リン酸化タンパク質ホスファターゼ(PPP)ファミリーに属するにもかかわらず、シロイヌナズナ(Arabidopsis thaliana)の根粒菌(Rhizobiales)様ホスファターゼ2(RLPH2)は、リン酸化されたチロシン残基をもつ基質を強く好む。われわれは、タングステン酸ナトリウムの存在下または非存在下で結晶化したRLPH2の構造を解明した。これらの構造は、他のPPPファミリー酵素のものに非常に似た2つの二価金属イオンの結合部位を形成する中心ドメインの存在を明らかにした。2つの隣接ドメイン由来のユニークな構造要素は、ホスホチロシン残基の選択的脱リン酸化の機構を示唆する。リン酸模倣タングステン酸塩との共結晶化はまた、RLPH2クラスで高度に保存されている正に荷電した残基が、いかに活性部位に結合しているホスホチロシン残基の近くに位置するホスホスレオニン残基に特異的なさらなるポケットを形成するかを示唆する。部位特異的突然変異誘発は、この補助認識要素がpTxpYモチーフを含む二重リン酸化基質の動員を促進することを確証した。

Citation: A.-M. Labandera, R. G. Uhrig, K. Colville, G. B. Moorhead, K. K. S. Ng, Structural basis for the preference of the Arabidopsis thaliana phosphatase RLPH2 for tyrosine-phosphorylated substrates. Sci. Signal. 11, eaan8804 (2018).

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