ホスファターゼのメチル化が活性化されたブラシノステロイド受容体の脱リン酸化と分解を規定する

Sci. Signal., 10 May 2011
Vol. 4, Issue 172, p. ra29
[DOI: 10.1126/scisignal.2001258]

Guang Wu^1,2,3,4*†, Xiuling Wang⁴, Xianbin Li⁵, Yuji Kamiya², Marisa S. Otegui³, and Joanne Chory^1,6†

¹ Plant Biology Laboratory, Salk Institute for Biological Studies, La Jolla, CA 92037, USA.
² Plant Science Center, RIKEN, Yokohama, Kanagawa 230-0045, Japan.
³ Department of Botany, University of Wisconsin, Madison, WI 53706, USA.
⁴ State Key Laboratory of Crop Biology, Shandong Key Laboratory of Crop Biology, College of Life Sciences, Shandong Agricultural University, Taian, Shandong 271018, PR China.
⁵ College of Agriculture, Shandong Agricultural University, Taian, Shandong 271018, PR China.
⁶ Howard Hughes Medical Institute, Salk Institute for Biological Studies, La Jolla, CA 92037, USA.

* Present address: U.S. Department of Agriculture Plant Gene Expression Center, 800 Buchanan Street, Albany, CA 94710, USA.

† To whom correspondence should be addressed. E-mail: gwu3@wisc.edu (G.W.); chory@salk.edu (J.C.)

要約：細胞表面受容体の細胞内移行、およびそれに続く細胞膜へのリサイクリングまたは分解は、受容体のホメオスタシスおよびシグナル伝達にとって極めて重要である。植物のブラシノステロイド（BR）受容体であるBRASSINOSTEROID INSENSITIVE 1（BRI1）は、細胞膜と細胞内の膜の間を構成的に循環する。本研究において、われわれは、プロテインホスファターゼ2A（PP2A）がBRI1を脱リン酸化し、Arabidopsis thalianaのPP2Aサブユニット変異体であるrcn1はBRI1存在量を増大させ、BRシグナル伝達を亢進させることを明らかにした。われわれは、A. thalianaにおいて、brilのサプレッサーであるsbi1を同定した。sbi1は、BRによって活性化されたBRI1の膜分画への選択的蓄積を誘発したが、BRのコレセプターであるBAK1（BRI1-ASSOCIATED KINASE 1）の蓄積は誘発しなかった。SBI1のmRNAはBRによって誘導され、SBI1は、PP2Aをメチル化し、その膜結合性の細胞内局在を制御するロイシンカルボキシルメチルトランスフェラーゼ（LCMT）をコードする。われわれは、BRがPP2Aをメチル化するSBI1の産生を促進することによって、活性化BRI1とのPP2Aの結合を促進すると考えられる。その結果、受容体の脱リン酸化と分解を引き起こし、BRシグナル伝達を終結させる。

G. Wu, X. Wang, X. Li, Y. Kamiya, M. S. Otegui, J. Chory, Methylation of a Phosphatase Specifies Dephosphorylation and Degradation of Activated Brassinosteroid Receptors. Sci. Signal. 4, ra29 (2011).