酸素感知FixL-FixJ二成分シグナル伝達系の完全な構造

Sci. Signal. 10 Apr 2018:
Vol. 11, Issue 525, eaaq0825
DOI: 10.1126/scisignal.aaq0825

Gareth S. A. Wright^1,*, Akane Saeki^2,*, Takaaki Hikima³, Yoko Nishizono², Tamao Hisano³, Misaki Kamaya², Kohei Nukina², Hideo Nishitani², Hiro Nakamura³, Masaki Yamamoto³, Svetlana V. Antonyuk¹, S. Samar Hasnain¹, Yoshitsugu Shiro^2,3,†, and Hitomi Sawai^2,3,†

¹ Molecular Biophysics Group, Institute of Integrative Biology, Faculty of Health and Life Sciences, University of Liverpool, Liverpool L69 7ZB, UK.
² Graduate School of Life Science, University of Hyogo, 3-2-1 Kouto, Kamigori, Ako, Hyogo 678-1297, Japan.
³ RIKEN SPring-8 Center, 1-1-1 Kouto, Sayo, Hyogo 679-5148, Japan.

† Corresponding author. Email: yshiro@sci.u-hyogo.ac.jp (Y.S.); sawai@sci.u-hyogo.ac.jp (H.S.)

* These authors contributed equally to this work.

要約

共生窒素固定菌のブラディリゾビウム・ジャポニクム（Bradyrhizobium japonicum）は、窒素肥料をほとんど使わずにダイズを高収量で生産することを可能にするため、ダイズの農工業生産に不可欠である。この細菌のFixLとFixJの二成分系（TCS）によって、低酸素条件下でのみ窒素固定が促されるようになっている。ヒスチジンキナーゼであるFixLは、酸素に結合していないときに自己リン酸化を行い、リン酸をアデノシン三リン酸（ATP）から応答制御因子FixJに転移させ、続いてFixJが、窒素固定に必要な遺伝子の発現を刺激する。われわれは、全長B. japonicum FixLおよびFixJタンパク質を精製し、小角X線散乱法、結晶構造解析、in silicoモデリング法を用いて、それらの構造を個別に、さらに複合体として明らかにした。FixLの活性型と不活性型の比較から、分子内シグナル伝達は、センサードメインの局所的変化と、センサードメインとヒスチジンキナーゼドメインを結ぶコイルドコイル領域の局所的変化によって駆動されることが示唆される。さらに、FixJは、単量体状態においてだけでなく、リン酸基転移時のFixLとの四量体複合体においても、構造的可塑性を示すことが見出された。完全TCSのこの構造的特性解析は、とくに根粒における窒素固定の制御という観点から、TCSシグナル伝達の機構的な理解と進化論的な理解の両方に役立つ。

Citation: G. S. A. Wright, A. Saeki, T. Hikima, Y. Nishizono, T. Hisano, M. Kamaya, K. Nukina, H. Nishitani, H. Nakamura, M. Yamamoto, S. V. Antonyuk, S. S. Hasnain, Y. Shiro, H. Sawai, Architecture of the complete oxygen-sensing FixL-FixJ two-component signal transduction system. Sci. Signal. 11, eaaq0825 (2018).